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*停權中*
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引用:
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作者hareluya6510
目前這個世界上沒人可以回答你的問題
但是我心中有一個還算可以接受的答案
PrPsc 在細胞中擔任類似晶種的角色
它可以將PrPsc 聚集起來, 也可以將PrPc吸引過來
被聚集的PrP最終都是PrPsc的型態
由於這些PrPsc抗proteinase, 因為不斷的聚集累積
最後造成細胞破裂
這也是腦海綿狀的最合理解釋
PrPsc不是靠著蛋白質活性的作用去改變PrPc
與PrPc相較, PrPsc也是不具活性的物質
因此, 雖然Prion是蛋白質, 但是它沒有活性的問題
找資料不要只找一天
我打的C=O確實是雙鍵, 你大概連眼睛都海綿化了
至於那位教授(真的是教授嗎?)說的 : “牛肉在700度..”
也是引用其他的文獻
且其來源應該都是共同的一篇
也就是患狂牛症的牛隻經火化後
殘塵依舊具傳染性
主要原因是Prion主要累積的部位是在腦及脊髓
在火化過程中, 這些比較難完全燃燒的部位
因不完全的灰化讓少量Prion得以殘留
並在環境...
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聽你在鬼扯 
PrPSc:The infectious isoform of PrP, known as PrPSc, is able to convert normal PrPC proteins into the infectious isoform by changing their conformation, or shape; this, in turn, alters the way the proteins interconnect. Although the exact 3D structure of PrPSc is not known, it has a higher proportion of β-sheet structure in place of the normal α-helix structure.[17] Aggregations of these abnormal isoforms form highly structured amyloid fibers, which accumulate to form plaques. The end of each fiber acts as a template onto which free protein molecules may attach, allowing the fiber to grow. Only PrP molecules with an identical amino acid sequence to the infectious PrPSc are incorporated into the growing fiber.
"Conversion of alpha-helices into beta-sheets features in the formation of scrapie prion protein". Pnas USA 90 (23): 10962–6. 1993-12-01
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Prions are hypothesized to infect and propagate by refolding abnormally into a structure which is able to convert normal molecules of the protein into the abnormally structured form. All known prions induce the formation of an amyloid fold, in which the protein polymerises into an aggregate consisting of tightly packed beta sheets. This altered structure is extremely stable and accumulates in infected tissue, causing tissue damage and cell death. This stability means that prions are resistant to denaturation by chemical and physical agents, making disposal and containment of these particles difficult.
Dobson CM (2001). "The structural basis of protein folding and its links with human disease". Philos Trans R Soc Lond B Biol Sci 356 (1406):133–145
自己慢慢看吧....懶得跟你爭
先把普化或者有機化學啃下去.你腦子已經海綿化才會說是雙鍵
首次在人類所食用的動物肌肉中發現普恩蛋白（prion）的蹤跡。
由於變異型庫賈氏病 (Variant Creutzfeldt-Jakob disease, vCJD)被懷疑是因為食用了遭受狂牛病所感染的動物組織所致，因此普恩蛋白是否存在於其他反芻類動物體內就成為一個重要的問題。於是法國科學家Olivier Andreoletti及其同事針對罹患了羊搔癢症（Scrapie）的羊隻進行研究。羊搔癢症是由普恩蛋白所引起的疾病，病羊的腦部也會呈現出海綿狀病變。
目前已在罹患傳染性海綿狀腦病 (transmissible spongiform encephalopathies, TSE)的人類及老鼠的肢體末端當中找到普恩蛋白的存在，不過尚未發現普恩蛋白累積在動物的肌肉中從而進入人類食物的證據，而且也尚未在人類所食用的動物肌肉當中找到普恩蛋白的蹤跡。
Olivier Andreoletti的研究發現，六隻罹患了羊搔癢症的羊當中，有四隻在其坐骨神經及臂神經裡找到普恩蛋白的累積；在這四隻羊當中有三隻在其肌肉裡找到普恩蛋白的存在，不過在控制組中並未發現普恩蛋白。
他們也檢測了這些普恩蛋白的致病力，結果顯示這些普恩蛋白的感染力大約是狂牛病當中的五千分之一。且與過度暴露在普恩蛋白之下的羊隻相比，一般自然感染的羊隻其普恩蛋白是鮮少進入肌肉內的。
不過萬一吃到罹患了羊搔癢症的羊隻也不用太驚慌，因為目前這是被認為對人類沒有危險性的，而且在肌肉中的淋巴節對於普恩蛋白的耐受力很高，因此不用因噎廢食而捨棄了冬天吃羊肉爐的樂趣。[資料來源:科景]
原始論文：
O Andréoletti, et al . PrPSc accumulation in myocytes from sheep incubating natural scrapie. Nature medicine, 10, 591 – 593, (2004).
給你機會辯.你連資料都不查 
真的很差
找這些資料要一天嗎? 
要更進一步去瞭解有這麼難嗎? 你覺得.跟你認為就可以屁你比較屌了嗎?
我有其他事情要忙..分點心來電你也是可以
你還要死撐嗎? |